Comment un patient atteint d'amylose se cache sous votre nez.

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L'amyloïdose est le nom d'un groupe de maladies d’accumulation de protéines mal repliées qui peuvent précipiter dans différents organes sous la forme de fibrilles amyloïdes. Ces fibrilles ne peuvent pas être décomposées, ce qui entraîne une accumulation d'amyloïde dans les tissus ou des organes tels que les reins, le coeur, le foie, le tractus gastro-intestinal et les nerfs. Les trois formes les plus fréquentes d'amylose sont l'amylose AL, l'amylose AA et l'amylose ATTR.

Cette accumulation de fibrilles entre les cellules des tissus perturbe le fonctionnement des organes. Une trentaine de protéines sont connues pour causer l’amylose. Le type de protéine qui conduit à l'amyloïde s'appelle le précurseur protéique et détermine le type d'amylose. Par exemple, l’AL est causé par le déraillement des protéines des chaînes légères. L'AA peut se développer en raison d'une infection ou d'une inflammation de longue durée pouvant entraîner une concentration

accrue de la protéine amyloïde A dans le sérum (SAA). La TransThyRétine mal pliée est la cause sous-jacente de l'amylose ATTR. Il n’existe pas de complexe symptomatique direct et clair pour l’amylose : le type et la localisation de la protéine déterminent les symptômes. Il est assez facile de passer à côté du diagnostic, alors que la maladie se traite de mieux en mieux. Pour en savoir plus, consultez amyloidose.be

Une suspicion de polyneuropathie amyloïde?

Vous pouvez vous adresser aux centres de référence neuromusculaires suivants pour recevoir des conseils de spécialistes.

UZ Brussel
T
02/476 32 94
E sara.bare@uzbrussel.be

UZ Leuven
T
01/634 35 08
E nmrc@uzleuven.be

UZ Gent
T
09/332 62 29
E secretariaatnmrc@uzgent.be

CHR de la Citadelle
T
04/225 69 82
E alain.maertens@chrcitadelle.be

UCL Saint-Luc
T
02/764 13 11
E bnmdr@uclouvain.be

UZ Antwerpen
T
03/821 45 08
E iris.smouts@uza.be

Hôpital Erasme
T
02/555 81 25
E secmed.neuro@erasme.ulb.ac.be

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Brochure 'à propos d'amylose'
191302 / JAN 2020

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